蛋白质结构与功能的关系基本要点：
1.蛋白质一级结构与功能的关系
（1）一级结构是空间结构的基础：以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素（或盐酸胍，作用是破坏氢键）和β-巯基乙醇（可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键），导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正错配对率低于l％，而实验结果发现正确配对率为95％～l00％。证明空间构象遭到破坏的核糖核酸酶，只要其一级结构未被破坏，松散的多肽链可循其特定的氨基酸顺序，卷曲折叠成天然的空间构象，酶活性又逐渐恢复至原来水平。
（2）镰刀型红细胞贫血：发生的根本原因是血红蛋白的一级结构发生了差错，人血红蛋白B亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。
2.蛋白质空间结构与功能的关系以血红蛋白（Hb）为例说明。Hb由2条α链和2条β链和血红素辅基组成，其功能是通过血红素中的Fe2+与氧结合，行使运输氧的作用。4个亚基间通过8个盐键，紧密结合形成亲水的球状蛋白。未结合O2时，α1与β1，α2与β2呈对角排列，结构紧密，称紧张态（tense state，T态），Hb与O2亲和力小。当第1个亚基Fe2+与O2结合后，促进第二、第三、四个亚基与O2结合。随着与O2的结合，4个亚基间的盐键断裂，二、三、四级结构发生剧烈的变化，Hb结构变得松弛，称为松弛态（telaxed state，R态），最后四个亚基全处于R态。
蛋白质结构与功能的关系基本概念：
1.协同效应指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。以血红蛋白为例，当Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进了第二及第三个亚基与O2结合后，又大大促进了第四个亚基与O2结合，这种效应为正协同效应。
2.变构效应一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。例如Hb是变构蛋白，小分子O2是Hb的变构剂或效应剂。
