抗体是具有双功能的分子，它既可特异性结合抗原，又可独立诱发或执行一系列生物学效应，由抗体分子不同部位分别执行。
1.与抗原结合作用：抗体分子在结合抗原时，其Fab片段的V区与抗原决定簇的立体结构（构象）必须吻合，特别与高变区的氨基酸残基直接有关，且两者所带电荷也应相互对应。所以抗原-抗体的结合具有高度特异性。尽管某些氨基酸残基在肽链的氨基酸顺序上相距很远，但由于肽链沿功能区长轴平行方向往返折叠，使它们能紧密接近，形成一双层排布的凹型或袋状包围抗原的活性部位，双层间存在许多疏水氨基酸侧链。抗体分子与抗原的相互作用靠各种非共价力，如氢键、静电引力和范德华力等，是一种可逆性反应。抗体与抗原结合后抗体Fc段变构产生其他生物效应。天然Ig分子不能起这种作用。但在无抗原作用时，医学教|育网搜集整理某些物理处理（如加热、凝聚等）也可模拟Ig分子构象的变化而起激活效应机制的作用。
2.补体活化作用：补体C1q与游离Ig分子结合非常微弱，而与免疫复合物中的IgG或IgM（经典途径）或凝聚Ig（替代途径）结合则很强。C1q与IgG Fc段的CH2功能区起反应，其结合位点在3个氨基酸侧链上。所有IgG亚类的单独Fc片段对C1q具同样的亲和性；但完整蛋白则主要是IgG1和IgG3才能结合Clq而激活补体的经典途径；IgG2激活补体能力较差；IgG4、IgA不能通过经典途径激活补体。这可能与它们的铰链区结构对C1q结合的影响有关；IgM激活补体能力最强；IgG最少需两个紧密并列的分子才能有效地激活C1q；而IgM单个分子在结合抗原后即可激活补体。
3.亲细胞作用：IgG分子能与细胞表面的Fc受体结合。不同类别的免疫球蛋白可与不同的细胞结合产生不同免疫效应。IgG Fc段与单核细胞、巨噬细胞或中性粒细胞表面Fc受体结合产生调理作用；与NK细胞Fc受体结合发挥ADCC效应；与胎盘膜细胞Fc受体结合能使IgG穿过胎盘合胞体滋养层。IgA Fc段与单核细胞或中性粒细胞表面Fc受体结合，也可发挥调理作用。IgE Fc段与嗜碱性粒细胞、肥大细胞、血小板等表面受体结合，当再遇相应抗原时，可引起Ⅰ型超敏反应。
4.调理作用：（1）通过C3受体进行；（2）通过激活的C3和吞噬细胞的C3受体相结合促进吞噬；（3）经补体旁路非特异激活C3后进行。
5.膜传递作用
