进行性肌营养不良症的病因及发病机制极为复杂，遗传因素即病理基因所引起的一系列酶及生化改变在发病中起主导作用。近年来多数学者认同该病的细胞膜学说，由于肌细胞遗传性某种代谢缺陷使细胞膜即肌纤维结构和功能发生改变。目前研究表明，细胞膜上分布着一组骨架蛋白，共同维系着细胞膜的稳定性，称为抗肌萎缩蛋白结合蛋白（dystrophin-associated protein）。包括 dystrophin（抗肌萎缩蛋白）、dystroglycancomplex,DG（肌营养不良蛋白聚糖复合体）、sarcoglycans（肌聚多糖）复合体、syntrophin复合体等 [医学教育网整理发布]。这些蛋白与细胞外基质蛋白（laminin）发生联结，最近解释dystrophin减少引起肌无力的机制是与这些联结的失调有关，是肌纤维膜不稳定导致肌纤维坏死。抗肌萎缩蛋白是细胞骨架蛋白,存在于骨骼肌、心肌、平滑肌和脑中,位于肌纤维膜的胞浆面，假性肥大型进行性肌营养不良症（DMD）已确认DMD的基因位点在X染色体XP21.1至XP21.3上，该基因是迄今发现的人类最大的基因，基因组长2500kb，含有79个外显子，编码3685个氨基酸，从Ｎ端到Ｃ端分为四个功能区:Ｎ端的肌动蛋白结合区,三螺旋结构区,半胱氨基酸富含区和羧基末端区，肌动蛋白结合区有240个氨基酸。三螺旋结构区,有2400个氨基酸,即构成抗肌萎缩蛋白大部分体积;这部分的基因能在大量突变后仍有弱的表达。第3区包括150个氨基酸,因有大量胱氨酸而被称为胱氨酸富集区;抗肌萎缩蛋白联结蛋白(ＤＡＰ)中的β-dystroglycan在此区与抗肌萎缩蛋白结合。羧基末端区由420个氨基酸组成,其一级结构类似抗肌萎缩蛋白亲缘蛋白。syntrophin与抗肌萎缩蛋白在此区结合;由71-74号外显子表达,此区可被选择性剪接;此区突变严重影响表型,提示此区对抗肌萎缩蛋白的稳定性极为重要[7]。组成427 kD的抗肌萎缩蛋白（dystrophin，Dys）分布于骨胳肌和心肌细胞膜的质膜面，起细胞支架作用，在维持肌纤维的完整性和抗牵拉方面发挥必不可少的功能。患者因基因缺陷（缺失或突变）而导致肌细胞内缺乏Dys，造成功能缺失而发病。由于此基因巨大，故突变率很高，研究表明60%至70的DMD是由于基因缺失或重复突变所至，不同的突变产生不同的等位基因，出现不同的病态。目前对Dys的研究较多，正常骨骼肌含有足量及结构正常的Dys，而Duchenne型Dys几乎缺如，不足正常人的3%；而85%Berker型主要表现为分子量的改变，其余15%患者为蛋白含量减少。肌营养不良蛋白聚糖(dystroglycancomplex,DG)复合物是一种重要的细胞膜表面成分。它对于细胞膜与细胞膜外基质之间的连接方面起重要作用。除了骨骼肌外,它还表达于多种组织及细胞。它由一种基因编码,翻译后裂解为两种蛋白:α-DG及β-DG。α-DG是一种细胞外糖蛋白,通过跨膜糖蛋白--β-DG锚定于细胞膜上,DG为细胞膜外基质与细胞膜之间提供了一种紧密地连接。β-DG在大多数组织中相对分子量为43kD,α-DG初始蛋白分子量为72kDa。 sarcoglycans（肌聚多糖）复合体是一组跨膜蛋白，包括α、β、γ、δ及ε-sarcoglycans和sarcospan。与β-DG共同起到连接细胞膜下骨架蛋白和细胞外基质的蛋白链,对于保持细胞结构完整性,介导细胞内外信号转导具有重要意义。不同的肌聚多糖缺乏会导致不同类型的肢带型肌营养不良症。 syntrophin是一结合在抗肌萎缩蛋白Ｃ末端的、分子量为58ｋＤａ的高度接近的3个蛋白质分子聚合体。syntrophin与神经元型网络操作系统结合,可对酶的膜定位起作用。近年来又发现一种urophin蛋白，其序列的80%与dystrophin相同，位于第6号染色体，正常者该蛋白位于神经肌肉接头处，而在本病则移至细胞膜。
然而，抗肌萎缩蛋白结合蛋白尚不能解释所有类型的肌营养不良症，比如面肩肱型肌营养不良症等尚未能明确，但随着分子遗传学对相关基因翻译表达、蛋白产物的亚细胞组织定位及作用研究的逐渐深入，其机理将有希望逐渐阐明。
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